Здатність молекули кисню, що зв'язується, з білками гему - це те, що має значення для обох молекул. Гемоглобін називають тетрамерним гемопротеїном, тоді як міоглобін називають мономерним білком. Гемоглобін виявляється систематично в усьому тілі, тоді як міоглобін знаходиться лише в м’язових тканинах.
Гемоглобін складається з білкової та протезної групи і добре відомий тим, що переносить кисневий пігмент. Це найважливіша частина для підтримки життя, оскільки вона працює в транспортуванні кисню, а також вуглекислого газу по всьому тілу.
Міоглобін працює лише на клітини м’язів, отримуючи кисень від RBC і далі переносячи його в мітохондріальну органелу клітин м'язів. Згодом цей кисень використовується для клітинного дихання для створення енергії. У цій статті ми розглянемо чудові моменти, які диференціюють гемоглобін та міоглобін.
Порівняльна діаграма
| Основа для порівняння | Гемоглобін | Міоглобін |
|---|---|---|
| Кількість ланцюгів | Гемоглобін має 4 ланцюги двох різних типів - альфа та бета, дельта, гамма або епсилон (залежно від типу гемоглобіну). | Він містить окремі поліпептидні ланцюги. |
| Тип будови | Тетрамер. | Мономер. |
| Пов'язує | Пов'язує CO2, CO, NO, O2 та H +. | Прив’язується до O2, щільно і міцно. |
| Їх наявність | Систематично по всьому тілу. | У клітинах м’язів. |
| Види кривої | Крива сигмоїдної зв’язки. | Гіперболічна крива. |
| Також відомий як | Hb. | Мб |
| Роль | Гемоглобін транспортується разом з кров’ю по всьому організму і переносить кисень. | Міоглобін постачає кисень лише м'язам, що корисно в голодний час кисню. |
| Концентрація в крові | Високий рівень RBC. | Низький. |
Визначення гемоглобіну
Гемоглобін - це молекули білка гему, що знаходяться в еритроцитах, переносячи кисень з легенів до тканини організму і повертаючи вуглекислий газ з тканини назад в легені.
Гемоглобін має меншу спорідненість до зв'язування кисню і його концентрація вища в RBC (еритроцитах). Отже, коли кисень зв’язується з першою субодиницею гемоглобіну, він змінюється в четвертинну структуру білка і тим самим полегшує зв'язування інших молекул.
У організмі повинен бути стандартний рівень Hb, який може широко варіюватися залежно від віку та статі людини. Анемія - це стан, коли рівень Hb або еритроцитів, присутніх у крові, знижується.
Структура гемоглобіну
Гемоглобін містить гемову групу, яка є білком і утримується нековалентно . Різниця полягає в глобіновій частині, яка має різний розташування амінокислот у різних тварин.
" Хем " - це центральне залізо, зачеплене чотирма кільцями піролу. Залізо у формі іона заліза, тоді як пірролеві кільця прикріплені метиленовими містками.
Глобін - білкова частина, являє собою димер гетеродимера (альфа-бета), що означає чотири молекули білків, в яких дві альфа-глобуліни та дві інші можуть бути присутніми бета, дельта, гама або епсилон-глобулін. тип гемоглобіну. Цей глобуліновий ланцюг містить порфіринову сполуку, яка містить залізо.
Гемоглобін (людина) складається з двох альфа-двох бета-субодиниць, де кожна альфа-субодиниця має 144 залишки, а бета-субодиниця - 146 залишків. Це допомагає в транспортуванні кисню по всьому організму.
Важливість гемоглобіну
- Це дає колір крові.
- Гемоглобін виступає переносником кисню, а також вуглекислого газу.
- Він відіграє роль у метаболізмі еритроцитів.
- Вони діють як фізіологічні активні катаболіти.
- Допомагає підтримувати pH.
Види гемоглобіну
- Гемоглобін А1 (Hb-A1).
- Гемоглобін А2 (Hb-A2).
- Гемоглобін А3 (Hb-A3).
- Ембріональний гемоглобін.
- Глікозильований гемоглобін.
- Гемоглобін плоду (Hb-A1).
Визначення міоглобіну
Міоглобін - це різновид гемових білків, який служить місцем внутрішньоклітинного зберігання кисню. Під час позбавлення кисню зв'язаний кисень, який називається оксиміоглобіном, вивільняється зі своєї зв'язаної форми і надалі використовується для інших метаболічних цілей.
Оскільки міоглобін має третинну структуру, легко розчинну у воді, в якій його персонажі, що знаходяться на поверхні молекул, є гідрофільними, тоді як ті молекули, які запаковані у внутрішню частину молекули, мають гідрофобний характер. Як уже обговорювалося, це мономерний білок з молекулярною масою 16 700, що на чверть від гемоглобіну.
Будова міоглобіну
Він складається з не спіральних областей, від А до Н, яка є правою альфа-спіраллю, і 8 за кількістю. Хоча структура міоглобіну схожа на структуру гемоглобіну.
Міоглобін також має білок під назвою гема, який містить залізо і надає білкам червоний і коричневий колір. Він існує у вторинній структурі білка, що має лінійну ланцюг амінокислот. Він містить одну субодиницю альфа-спіралей, а бета-листи та наявність водневої зв’язки відзначають її стабілізацію.
Міоглобін допомагає в транспортуванні та зберіганні кисню в клітинах м’язів, що допомагає під час роботи м’язів, забезпечуючи енергією. Зв'язування кисню більш тісно з міоглобіном, оскільки венозна кров поєднується міцніше, ніж гемоглобін.
Міоглобін здебільшого міститься в м’язах, що корисно для організмів у період нестачі кисню. Кити і тюлені містять велику кількість міоглобіну. Ефективність подачі кисню менша порівняно з ефективністю гемоглобіну.
Важливість міоглобіну
- Міоглобін має сильну спорідненість до зв'язування з киснем, завдяки чому він може ефективно зберігати його в м’язах.
- Це допомагає організму при голодному становищі кисню, особливо в анаеробній ситуації.
- Переносять кисень до клітин м’язів.
- Також допоможе в регулюванні температури тіла.
Ключові відмінності між гемоглобіном та міоглобіном
Обидві молекули мають здатність зв'язувати кисень, як обговорювалося вище, наступні ключові відмінності.
- Гемоглобін має чотири ланцюги двох різних типів - альфа та бета, гама, або епсилон (залежно від типу гемоглобіну) і утворює структуру тетрамеру, тоді як міоглобін містить єдиний поліпептидний ланцюг, так званий мономер, хоча обидва мають центральний іон як залізо і ліганд зв'язування як кисню.
- Гемоглобін зв'язується з О2, СО2, СО, NO, ДГПЖ та Н +, тоді як міоглобін пов'язується лише з О2.
- Він постачає гемоглобін разом з кров’ю системно по всьому тілу, тоді як міоглобін постачає кисень лише м'язам .
- Гемоглобін, який також відомий як Hb, присутній у більшій кількості в RBC, ніж міоглобін, також відомий як Mb .
- Гемоглобін транспортується разом з кров'ю до всіх частин тіла, також допомагає в транспортуванні кисню; Міоглобін забезпечує кисень лише м'язам, що корисно, коли в крові велика потреба в кисні.
Подібність
Обидва містять білок, що містить залізо, як їх центральний метал.
Обидва - кульовий білок.
Обидва мають ліганд як кисень (O2).
Висновок
Таким чином, можна сказати, що гемоглобін і міоглобін однаково і фізіологічно важливі через їх здатність зв'язувати кисень. Це були перші молекули, тривимірна структура яких була виявлена за допомогою рентгенівської кристалографії. Аномалії в складових можуть призвести до важких захворювань і розладів.
Гемоглобін і міоглобін відрізняються спорідненістю зв'язування з киснем. Але їх центральний іон металу однаковий, поряд з тими ж молекулами, що зв'язують ліганд. Вони обоє важливі для організму, оскільки без них життя неможливо уявити
Немає пов’язаних публікацій.
